Bílkoviny
22. BÍLKOVINY
Bílkoviny, neboli proteiny jsou základním stavebním a funkčním materiálnem živé buňky. Základní jednotkou bílkovin jsou α-aminokyseliny. Bílkoviny jsou molekuly s velmi složitou strukturou.
Struktura bílkovin je z hlediska jejich biologické funkce velice významná. Bílkovina je biologicky účinná jen v určité specifické struktuře a již malá změna této struktury může způsobit ztrátu biologické aktivity dané bílkoviny.
- Primární struktura
Je to posloupnost (pořadí, sekvence) aminokyselin v polypeptidovém řetězci. Primární struktura určuje vlastnosti bílkoviny. Zde se odráží genetická informace. Zamění-li se při proteosyntéze některé aminokyseliny, může se tato změna projevit i nemocí (např. srpkovitá anemie).
- Sekundární struktura
Je geometrické uspořádání v polypeptidového řetězce v prostoru. Její vznik umožňují vodíkové vazby mezi polárními skupina CO a NH v polypetidovém řetězci. Sekundární struktura může mít formu skládaného listu nebo šroubovice (helix)
Α-helix je pravotočivá šroubovice. Vodíkové můstky vznikají mezi skupinami Co a NH téhož řetězce.
Struktura skládaného listu (B-struktura) vzniká tak, že se tvoří vodíkové můstky mezi paralelními polypeptidovými řetězci.
- Terciární struktura
Je prostorové uspořádání sekundární struktury do konečného tvaru molekuly neboli uspořádání sekundárních struktur v prostoru.
- Kvartérní struktura
Existuje u složitějších bílkovin, které se skládají z více než jednoho polypetidového řetězce, jako například hemoglobin. Řeší uspořádání řetězců v prostoru.
Bílkoviny mají v organizmu různé funkce a jim odpovídají i jejich vlastnosti. Proteiny, které jsou stavebním materiálem tkání (svalů, kůže, šlach…), nehtů či vlasů, se ve vodě nerozpouštějí, kdežto ty, které se účastňují metabolických dějů jako např. bílkoviny krevní plasmy, se rozpouštějí ve vodě, popřípadě ve vodných roztocích.
V bílkovinách a peptidech se běžně vyskytuje jen 21 aminokyselin, které nazýváme proteinogenní aminokyseliny a které se liší postraními řetězci. Aminokyseliny jsou amfoterní tj. mohou se chovat jako zásada i jako kyselina.
Aminokyseliny jsou substituční deriváty karboxylových kyselin. Jsou protengenní, tedy vytváří bílkoviny a každá má svoji specifickou tRNA. Některé si organismus neumí sám vytvořit a musí je přijímat v potravě= esenciální aminokyseliny (např. valin, leucin, methionin, fenylalanin, threonin, arginin nebo lysin). Jsou to α-aminokyseliny, protože NH2 skupina je na druhém uhlíku (C α). Nejjednodušší AK je NH2CH2COOH, která nemá chirální uhlík. Aminokyseliny dělím na ty obsahující nepolární (alanin), polární (glycin, jediná AK, která není opticky aktivní), kyselé (kyselina glutamová) a zásadité (lysin) postranní řetězce. Funkce aminokyselin: tvorba bílkovin,.
Elektrický náboj aminokyselin:
Mohou si navzájem vyměňovat H+
Isolektrický bod
= pI
= ph, kdy je celkový elektrický náboj aminokyseliny nulový (amnion)
= nepohybuje se v el. Poli (neutrální)
- pro každou aminokyselinu jiné
- využití: separace aminokyselin
Peptidická vazba:
Peptidová vazba je vazba mezi dvěma aminokyselinami.
-vznik-
Oligopepridy-polypeptidy-proteiny !!! záleží na pořadí navázání !!!
Vlastnosti peptidické vazby: otáčivost kolem vazeb, stabilita vazby: při ph 7 je stabilní i při 100C, hydrolyzuje se v silně kyselém nebo zásaditém prostředí nebo pomocí enzymů.
Důkaz peptidické vazby: rozpad aminokyselin ?
Biologická funkce bílkovin:
(jedno z rozdělení bílkovin- rozdělení dle fce)
Jsou to biokatalyzátory (enzymy)- jako například pepsin, trypsin a další trávicí enzymy. Funkcí enzymů je urychlení reakce v buňce katalyzátor významné reakce. Enzymy dělíme na oxodireduktázy, transferázy, hydrolázy, lyázy a izomerázy. Důležité pojmy: holoenzym, což je kompletní enzym skládající se z apoenzymu a kofaktoru. Apoenzym je bílkovinná část enzymu a má aktivní místo. Kofaktor je nebílkovinná část enzymu, která se skládá z prostetické skupiny a koenzymu. Aktivní místo enzymu je místo, na které je schopný se navázat substrát. Efektory jsou látky ovlivňující činnost enzymu, známe aktivátory, kteří zlepšují činnost a inhibitory, kteří zpomalují činnost. Činnost enzymů také ovlivňuje teplota, koncentrace enzymů, koncentrace substrátů a ph.
Strukturní proteiny- mechanická podpora buněk a tkání, například kreatin (vlasy), elastin a kolagen (vlákna ve šlachách a vazivu) nebo aktin.
Transportní proteiny- přenášejí po těle různé látky. Např: hemoglobin, transferuj..
Pohybové proteiny- myosin
Zásobní proteiny- ferritin, ovalbumin
Signální proteiny- některé hormony (insulin)
Receptory- rhodopsin v oční slznici
Proteinové jedy- bakterie Vibrio cholera syntetizuje protein- toxin, způsobující choleru nebo hadí jedy.
Rozdělení bílkovin:
Bílkoviny dělíme na jednoduché, čísté bílkoviny (holoproteiny) a složené bílkoviny obsahující navíc nebílkovinnou část (heteroproteiny), kam patří myoglobin a hemoglobin. Podle tvaru dělíme proteiny na fibriální, které jsou vláknité a nerozpustné ve vodě a jsou to například:kolagen, kreatin, aktin, myosin a globulární, které jsou kulovité a ve vodě rozpustné a jsou ti například albuminy a globuliny.
Denaturace bílkovin:
Denaturace, neboli ztráta prostorového uspořádání, znamená, že bílkovina ztratí nativní, přirozenou konformaci- postupně se naruší vazby kvartérní, terciární a sekundární struktury.. Při denaturace se poruší nekovalentní vazby, ale peptidové vazby zůstanou zachovány- zbude neuspořádaný peptidový řetězec. Denaturovaný protein ztrácí svou biologickou aktivitu, protože je denaturace nevratná- protein se nemůže složit do své nativní konfirmace, jeho prostorové uspořádání je úplně narušené. Mezi denaturační činidla patří teplota, těžké kovy, soli, silné kyseliny, báze, organické roztoky a redukční činidla (např. močovina). Využití denaturace je ve vaření, pro snadnější trávení a ve výzkumu.
Metabolismus bílkovin:
Bílkovina- hydrolýza- AMK (v žaludku a v tenkém střevě)